当涉及到HIV时，恒河猴不会耍猴;它们含有一种蛋白质，可以有效地阻止入侵的艾滋病毒颗粒。
芝加哥大学的一组科学家宣布了一项创新研究,解释了猕猴的免疫蛋白,称为TRIM5α,作品它的魔力。科学家们说，这也标志着在模拟复杂的生物蛋白如何组装自身的科学上迈出了重要的一步。
该研究的主要作者、博士后研究员Alvin Yu说:“这些蛋白质共同作用，将HIV衣壳包裹在一个六边形的网中，从而限制了病毒的活动。”该研究发表在《自然通讯》杂志上。
原来的一部分秘密似乎defects-irregularities格子网,使TRIM5α蛋白质包装任何形状入侵病毒的灵活性。
Yu和Gregory Voth教授一直致力于利用计算机模拟来理解生物过程背后的物理学原理。但是，一个模拟HIV病毒中每一个原子的模型，即使是最大型的超级计算机，也很容易被淹没。因此，有一种精密的方法来选择哪些部分是模拟中必须包含的，哪些部分可以安全地像素化。这被称为“粗粒化”。
他们把注意力转移到的神秘TRIM5α蛋白质。Yu和沃斯知道TRIM5α可以形成二维晶格,但问题仍然是如何共同环绕的蛋白质三维衣壳。因此，他们进行了模拟，并根据从其他有关其构成的实验中了解到的情况，模拟了这些蛋白质是如何相互作用以及入侵病毒的。
新模型提出了几个关键点。一种解释是，这种蛋白质利用一种精心设计的“跳跃”机制，在衣壳上逐渐积累，直到达到一个临界点。然后，随着晶格的增长，蛋白质以这样一种方式挤在一起，在晶格中开始出现不规则的现象。
他们的合作者进行了仔细的实验，证实了他们在模型中看到的东西。于猜测,这些违规行为很重要,所以猴子TRIM5α可以适应不同形状的艾滋病毒胶囊。“HIV衣壳因其结构上的显著变化而引人注目——所以这些修饰过的蛋白质也需要适应它们不同的结构，”Yu说。
模拟显示了这些蛋白质是如何在入侵的HIV衣壳周围逐渐形成一个网的。(插图由于爱文提供)
同样重要的是，这些蛋白质之间以及病毒之间的结合强度。“在蛋白质和病毒的相互作用中也存在着微妙的平衡。这种晶格的组装是一种集体行为，只发生在非常特殊的相互作用强度范围内。
这些知识也许有一天会帮助我们找到治疗艾滋病的方法。
沃斯说，这对计算也有影响:“这是计算机模拟超大分子系统技术的一大进步。它确实有效地代表了十亿个以上的原子，这是在全原子分辨率的研究中永远做不到的。从这个意义上说，这是一场革命。”
研究人员使用了德克萨斯州高级计算中心的极限科学与工程发现环境Stampede2，该出版物是Voth集团与弗吉尼亚大学的Owen Pornillos和Barbie K. Ganser-Pornillos的实验室正在进行的合作的结果。
引文:“TRIM5α自组装和划分的hiv – 1病毒衣壳。于等人，《自然通讯》，2020年3月11日。https://doi.org/10.1038/s41467 – 020 – 15106 – 1。
资助:美国国立卫生研究院、美国国家科学基金会、芝加哥大学生物物理动力学研究所